Công thức cấu tạo của 20 loại axit amin

Amino axit là gì? Có những đặc tính gì nổi bật, tính chất hóa học, tính chất vật lý, thành phần cấu tạo của nó ra sao? Có rất nhiều câu hỏi thắc mắc, để giải đáp mọi câu hỏi hãy cùng Vietchem tìm hiểu kĩ hơn về amino axit thông qua bài viết dưới đây nhé!

Amino axit là gì?

Amino axit hay amino acid, axit amin là một loại hợp chất hữu cơ tạp chức mà trong phân tử có chứa đồng thời nhóm amino (-NH2) và nhóm cacbonxyl (-COOH) tương tác với nhau tạo ion lưỡng cực.

Công thức tổng quát của amino axit là R(NH2)x(COOH)y hoặc C2H 2n+2-2k-x-y(NH2)x(COOH)y.

Cấu tạo phân tử amino axit

Các nguyên tố chính cấu tạo axit amin là carbon (C), hydro (H), oxy (O), nito (N),... và một vài nguyên tố khác. Chúng liên kết với nhau theo các trình tự nhất định, các liên kết khác nhau sẽ tạo thành các phân tử khác nhau kể cả về thành phần lẫn tính chất.

Cấu tạo phân tử Amino axit

Lịch sử hình thành, nguồn gốc của amino axit

Theo wikipedia tiếng việt:

Các axit amin đầu tiên được khám phá vào đầu thế kỷ 19. Năm 1806, hai nhà khoa học người Pháp Louis-Nicolas Vauquelin và Pierre Jean Robiquet đã khám phá ra những amino axit đầu tiên khi cô lập hợp chất trong măng tây. Đến năm 1898 thuật ngữ amino acid được sử dụng rộng rãi.

Năm 1935 William Cumming Rose đã phát hiện ra axit amin cuối cùng trong 20 axit amin phổ biến là threonine.

Cách điều chế amino axit

Amino axit được điều chế bằng cách cho thủy phân protit thông qua phương trình phản ứng sau:

(-NH-CH2-CO-)n + nH2O → nNH2-CH2-COOH

Tính chất vật lý của amino axit

• Amino axit là một chất rắn, tồn tại dưới dạng tinh thể không màu và có vị hơi ngọt.
• Amino acid là một hợp chất ion nên chúng có nhiệt độ nóng chảy cao.
• Axit amin tồn tại ở dạng ion lưỡng cực nên nó dễ tan rong nước.

Tính chất hóa học của amino axit

Khả năng làm đổi màu quỳ tím của amino axit phụ thuộc vào mối quan hệ của nhóm amino và nhóm cacbonxyl  R(NH2)x(COOH)y cụ thể như sau:

        + x = y: quỳ tím không đổi màu

        + x < y: quỳ tím chuyển sang màu đỏ

        + x > y: quỳ tím chuyển sang màu xanh

• Amino axit phân ly trong dung dịch

H2N-CH2-COOH ↔ H3N+-CH2-COO–

        + Tác dụng với axit mạnh tạo ra muối:

NH2-CH2-COOH + HCl → ClNH3-CH2-COOH

        + Tác dụng với bazo tạo ra muối và nước:

NH2-CH2-COOH + KOH → NH2-CH2-COOK + H2O

• Tham gia phản ứng trùng ngưng:

nNH2-CH2-COOH → (- NH-CH2-CO-)n + nH2O (H+)

Khi trùng ngưng 6-amino hexanoic hoặc 7-amino heptanoic có sự tham gia của chất xúc tác, sản phẩm thu được là polime thuộc loại poliamit.

• Amino axit phản ứng với HNO2:

HOOC-R-NH2 + HNO2 → HOOC-R-OH + N2 + H2O

Tính chất hóa học của amino axit

Các dạng đồng phân của amino axit

Đa phần các amino axit đều có 2 dạng đồng phân lập thể, bao gồm D và L.

• Dạng D: Amino acid trong các protein có ở các sinh vật sống dưới nước. Các đồng phân dạng D của aspartic axit có trong một số protein là kết quả của quá trình biến đổi sau dịch mã tự phát kết hợp với sự hóa già protein hoặc giống như một sản phẩm phụ của quá trình biến đổi enzyme được xúc tác bởi protein L-isoaspartyl methyltransferase.
• Dạng L: Amino axit có vai trò quan trọng trong các protein.

Tên thay thế của amino axit

Một amino axit sẽ được đọc tên theo công thức sau đây:

• Axit + vị trí + amino + tên axit cacboxylic tương ứng

     VD: H2N-CH2-COOH: Axit Aminoetanoic

• Axit + Số chỉ vị trí nhóm –NH2 + amino + tên hidrocacbon no tương ứng ở mạch chính + oic

     VD: Axit 2-aminopropanoic.

• Axit + vị trí chữ cái Hi Lạp (α, β, γ, δ, ε, ω) + amino + tên thông thường của axit cacboxylic tương ứng:

     VD: CH3-CH(NH2)-COOH : Axit α-amino propionic.

Bảng axit amin cần nhớ

Các amino axit cấu thành nên protein

Có 20 loại amino axit được chia thành 2 loại là axit amin thiết yếu và axit amin không thiết yếu:

1. Axit amin thiết yếu

• Lysine
• BCAA (caline, leucine, isoleucine)
• Phenylalanine
• Threonine
• Methionine
• Histidine
• Tryptophan

2. Axit amin không thiết yếu

• Aspartate
• Glutamine
• Glutamate
• Alanine
• Asparagine
• Arginine
• Proline
• Cysteine
• Tyrosine
• Serine
• Glycine

Tác dụng của amino axit đối với sức khỏe con người

• Amino axit đóng vai trò vô cùng quan trọng đối với cơ thể con người, nó là thành phần cấu tạo nên protein. Amino axit giúp hỗ trợ quá trình chuyển hóa, cải thiện tâm trạng, trèn luyện thể lực đồng thời duy trì phát triển cơ bắp.
• Amino axit thiên nhiên, chủ yếu là α-amino axit được sử dụng để tổng hợp protein.
• Glycine, glutamate là chất dẫn truyền thần kinh.
• Tryptophan là tiền chất của chất dẫn truyền thần kinh serotonin.
• Glycine là một trong những chất quan trọng tham gia quá trình tổng hợp porphyrins cho cơ thể.
• Arginine có chức năng tổng hợp hormone nitric oxit.
• Axit 6-amino hexanoic và 7-amino heptanoic tham gia sản xuất tơ nilon – 6 và 7.

Các thực phẩm giàu amino axit nhất mà bạn có thể bổ sung cho cơ thể đó là các loại thực phẩm từ thịt động vật, trứng và thịt gia cầm. Nhờ quá trình tiêu hóa thức ăn, protein được phân giải thành nhiều loại axit amin riêng biệt và được hấp thụ từ ruột vào máu tới các cơ quan trên cơ thể. Tại đây chúng sẽ được sử dụng để tổng hợp các protein đặc hiệu để đáp ứng cho các nhu cầu của cơ thể, phát triển cơ bắp đồng thời điều chỉnh lượng chức năng của hệ miễn dịch.

Tác dụng của axit amin

Vai trò của các amino axit thiết yếu

Mỗi amino axit thiết yếu đều đem đến những tác dụng rất tuyệt vời cho cơ thể:

• Methionine: đóng vai trò hỗ trợ trao đổi chất và giải độc cho cơ thể. Đồng thời nó rất cần thiết cho sự phát triển của mô, selen và các khoáng chất thiết yếu cho sức khỏe.
• Leucine: có vai trò sửa chữa chức năng cơ bắp, giúp điều chỉnh lượng đường trong máu, kích thích chữa lành các vết thương và sản xuất hormone tăng trưởng.
• Phenylalanine: đây là chất không thể thiếu trong cấu trúc, chức năng của protein, enzyme và cả trong quá trình sản xuất ra các axit amin khác.
• Valine: Giúp kích thích tăng trưởng, tái tạo cơ bắp và tham gia quá trình bổ sung năng lượng cho cơ thể.
• Threonine: có tác dụng chuyển hóa chất béo và tham gia chức năng miễn dịch. Đây là thành phần chính tạo nên các protein là cấu trúc quan trọng của da (collagen) và mô liên kết (elastin).
• Tryptophan: giúp duy trì cân bằng nito cho cơ thể. Nó là tiền chất dẫn truyền thần kinh giúp điều chỉnh cảm giác thèm ăn, cơn buồn ngủ và trạng thái cảm xúc.
• Isoleucine: có cai trò quan trọng trong hệ miễn dịch, hỗ trợ sản xuất huyết sắc tố và phân bổ năng lượng.
• Lysine: Tham gia vào quá trình tạo ra năng lượng, sản xuất hormone, enzyme, hấp thụ canxi. Ngoài ra nó còn thực hiện các chức năng miễn dịch, tổng hợp collagen và elastin.
• Histidine: được dùng để tạo ra chất dẫn truyền thần kinh quan trọng trong việc tạo ra phản ứng miễn dịch, hệ sinh dục, chức năng hệ tiêu hóa và chu kỳ giấc ngủ.

Qua bài viết bạn có thể thấy các amino axit giữ vai trò cực kỳ quan trọng trong các quá trình chuyển hóa năng lượng của cơ thể. Hy vọng những chia sẻ trên các bạn đã hiểu được amino axit là gì? và những đặc điểm, tính chất và tác dụng vô cùng quan trọng của nó đối với sức khỏe con người. Nếu bạn vẫn còn thắc mắc hãy để lại bình luận bên dưới để được giải đáp hoặc truy cập websie https://ammonia-vietchem.vn/ xem thêm những bài viết mới nhất nhé!

 Xem thêm:

Cấu trúc chung của một phân tử amino acid, với nhóm amin ở bên trái và nhóm acid carboxylic ở bên phải. Nhóm R tùy vào từng amino acid cụ thể.

Amino acid, còn được viết là acid amin (bắt nguồn từ danh xưng Pháp ngữ acide aminé),[1] là những hợp chất hữu cơ sinh học quan trọng chứa nhóm chức amin (-NH2) và acid carboxylic (-COOH), cùng với một mạch bên (side-chain; nhóm R) nhất định ở mỗi amino acid.[2][3][4] Các nguyên tố chính của amino acid là carbon, hydro, oxy, và nitơ, và một số nguyên tố khác có mặt trong mạch bên của từng amino acid. Tồn tại khoảng 500 amino acid đã được biết đến và phân loại theo nhiều cách khác nhau.[5] Chúng có thể được phân loại tuân theo vị trí của nhóm chức trong cấu trúc chính như alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) hoặc delta- (δ-) amino acid; các phân loại khác liên quan đến mức độ phân cực, độ pH, và kiểu mạch bên (hợp chất không vòng, hợp chất acyclic, tính thơm, chứa hydroxyl hoặc lưu huỳnh, vv.). Trong phân tử protein, amino acid chiếm số lượng nhiều thứ hai (nước là nhiều nhất) ở cơ, tế bào và mô.[6] Bên ngoài protein, amino amino acido có vai trò quan trọng trong các quá trình như vận chuyển chất dẫn truyền thần kinh và sinh tổng hợp.

Trong ngành hóa sinh, amino acid đều có nhóm amin và nhóm acid carboxylic liên kết với nguyên tử carbon alpha đầu tiên có tính quan trọng đặc biệt. Chúng được biết đến như là 2-, alpha-, hoặc α-amino acid (công thức tổng quát H2NCHRCOOH trong hầu hết các trường hợp,[7] với R là một nhóm hữu cơ gọi là "mạch bên");[8] thường thuật ngữ "amino acid" là nhắc tới cụ thể hợp chất hóa học này. Chúng bao gồm 22 amino acid cấu thành nên protein,[9][10][11] mà khi kết hợp lại thành những chuỗi peptide ("polypeptide") để tạo thành những viên gạch của vô số protein.[12] Tất cả chúng là những L-đồng phân lập thể (các đồng phân "thuận tay trái" (left-handed)), mặc dù một số nhỏ D-amino acid ("thuận tay phải") xuất hiện ở vỏ tế bào vi khuẩn, như chất điều biến neuron (neuromodulator; D-serine), và ở một số kháng sinh.[13] 20 loại amino acid sinh protein được mã hóa trực tiếp bởi bộ ba mã hóa codon trong mã di truyền và được coi là những amino acid "chuẩn". Ba amino acid khác ("không chuẩn" hoặc "không chính tắc") là selenocysteine (có mặt ở nhiều sinh vật nhân sơ cũng như ở hầu hết sinh vật nhân thực, nhưng không do DNA mã hóa trực tiếp), pyrrolysine (chỉ thấy xuất hiện ở một số vi khuẩn cổ và một vi khuẩn) và N-formylmethionine (mà là amino acid khởi đầu của protein trong vi khuẩn, ty thể, và lục lạp). Pyrrolysine và selenocysteine được mã hóa thông qua một số codon khác nhau; ví dụ, selenocysteine được mã hóa bởi codon kết thúc (stop codon) và phần tử SECIS (SECIS element).[14][15][16] Tổ hợp Codon–tRNA không tìm thấy trong tự nhiên cũng được sử dụng để "mở rộng" mã di truyền và tạo ra các protein chuyên biệt như alloprotein chứa các amino acid không chuẩn.[17][18][19]

Nhiều amino acid chuẩn và các amino acid không chuẩn cũng có vai trò quan trọng khác bên trong cơ thể ngoài việc cấu tạo nên protein. Ví dụ, trong não người, glutamat (acid glutamic chuẩn) và acid gamma-amino-butyric ("GABA", acid gamma-amino không chuẩn) lần lượt là chất dẫn truyền thần kinh kích thích và ức chế (excitatory and inhibitory neurotransmitters);[20] hydroxyproline (một thành phần chính trong collagen của mô liên kết) được tổng hợp từ proline; amino acid chuẩn glycine dùng để tổng hợp porphyrin ở hồng cầu; và amino acid không chuẩn carnitine tham gia vào quá trình vận chuyển lipid.

Có 9 amino acid sinh protein "thiết yếu" ở cơ thể người do chúng không được tổng hợp từ những hợp chất khác trong cơ thể do vậy cơ thể cần các amino acid này thông qua thức ăn đưa vào. Ngoài ra một số amino acid thiết yếu có điều kiện, nghĩa là bình thường chúng không nhất thiết phải có trong thức ăn, nhưng lại cần có trong khẩu phần của những người không tổng hợp được chúng với một lượng đủ. Amino acid thiết yếu cũng khác nhau tùy từng loài cụ thể.[21]

Bởi vì ý nghĩa sinh học của chúng, các amino acid là những chất dinh dưỡng quan trọng và thường sử dụng trong bổ sung dinh dưỡng, phân bón, và công nghệ thực phẩm. Công nghiệp sử dụng bao gồm các sản phẩm thuốc, nhựa phân hủy bằng sinh học (biodegradable plastic), và các chất xúc tác bất đối xứng (chiral catalysts).

Lịch sử

Một vài amino acid đầu tiên đã được khám phá vào đầu thế kỷ 19. Năm 1806, hai nhà hóa học người Pháp Louis-Nicolas Vauquelin và Pierre Jean Robiquet đã cô lập hợp chất trong măng tây (asparagus) mà sau đó người ta đặt tên nó là asparagine, trở thành amino acid được khám phá đầu tiên.[22][23] Cystine được phát hiện vào năm 1810,[24] cho dù monome của nó, cysteine, chưa bị phát hiện cho đến tận năm 1884.[23][25] Glycine và leucine được phát hiện vào năm 1820.[26] Amino acid cuối cùng trong 20 amino acid phổ biến là threonine được William Cumming Rose phát hiện vào năm 1935, ông cũng xác định các amino acid thiết yếu và thiết lập mức nhu cầu đòi hỏi tối thiểu về amino acid hàng ngày cho sự phát triển tối ưu.[27][28]

Thuật ngữ amino acid sử dụng trong tiếng Anh xuất hiện từ năm 1898.[29] Các nhà hóa học tìm thấy protein cho thu được các amino acid từ các enzim tiêu hóa hoặc thủy phân acid. Năm 1902, Emil Fischer và Franz Hofmeister đề xuất protein hình thành từ liên kết giữa nhóm amin của một amino acid với nhóm carboxyl của amino acid bên cạnh, tạo thành mạch thẳng mà Fischer đặt tên là "peptide".[30]

Cấu trúc tổng quát

21 amino acid-α proteinogenic thuộc sinh vật nhân thực được phân loại theo pKa của mạch bên và điện tích trong môi trường pH 7,4

Cấu trúc trong hình ở đầu trang, R tương ứng với một mạch bên đặc thù cho mỗi amino acid. Nguyên tử carbon nằm kế bên nhóm carboxyl được gọi là carbon-α. Amino acid gồm có nhóm amin liên kết trực tiếp tới carbon alpha được gọi là amino acid alpha.[31] Chúng gồm có những amino acid như proline bao gồm amin bậc 2, nó còn được gọi là "imin acid".[32][33][34]

Đồng phân

Amino acid alpha là loại amino acid phổ biến nhất trong tự nhiên; trong đó, đồng phân-L là loại thông thường nhất. Carbon alpha là nguyên tử carbon có tính chất bất đối xứng (chirality) ngoại trừ glycine vì nó có hai nguyên tử hydro giống nhau xung quanh carbon alpha.[35] Bởi vậy, tất cả amino acid alpha ngoài trừ glycine chỉ có thể tồn tại ở hai thể đồng phân đối quang (enantiomer) L hoặc D, hai thể này là hình phản chiếu từ gương của nhau. Tất cả các amino acid trong protein đều là thể L được tạo ra từ ribosome còn thể D thường được tìm thấy trong các protein được cấu thành bởi enzym hậu dịch mã và sau khi chúng được chuyển tới mạng lưới nội chất, ví dụ thể D được tìm thấy trong sinh vật lạ ốc nón sống ở biển.[36] Thành tế bào của vi khuẩn cũng chứa nhiều thể D,[37] và serine D có thể đóng vai trò là chất dẫn truyền thần kinh trong não.[38] amino acid D được dùng trong kỹ thuật triệt quang (racemic crystallography) để tạo ra các tinh thể đối xứng; kỹ thuật này có thể giúp xác định cấu trúc protein chính xác và dễ dàng hơn đối với một số protein.[39] amino acid được xếp vào thể L hay D không dựa vào hoạt động quang phổ của amino acid đó mà dựa vào hoạt động quang phổ thuộc đồng phân của glyceraldehyde; chất glyceraldehyde là chất cần thiết để cấu tạo thành amino acid. Glyceraldehyde D là hữu tuyền (dextrorotatory); glyceraldehyde L là tả tuyền (levorotatory). Ký tự S và R thì được dùng để mô tả cấu trúc tuyệt đối của amino acid. Hầu như tất cả các amino acid có carbon α là S với cysteine là R và glycine có tính chất đối xứng.[40] Cysteine có mạch bên nằm ở vị trí 3D giống như các amino acid khác nhưng có ký tự R bởi vì mạch bên của nó có sulfur, nó là nguyên tử có số nguyên tử cao hơn so với nhóm chức carboxyl. Các amino acid khác là S bởi vì mạch bên của chúng có số nguyên tử thấp hơn nhóm chức carboxyl.[41]

Mạch bên

Amino acid α là các amino acid có nguyên tử nitơ liên kết với nguyên tử carbon kế bên nhóm chức carboxyl cấu thành nên cấu trúc con N–C–CO2. Amino acid có cấu trúc con N–C–C–CO2 thì được gọi là amino acid β. Amino acid γ có cấu trúc con là N–C–C–C–CO2 và vân vân.[42]

Amino acid thường được xếp thành bốn nhóm khác nhau dựa trên tính chất hóa học của mạch bên. Mạch bên có thể khiến amino acid thành acid yếu, base yếu, chất ưa nước nếu như mạch bên là phân cực, hoặc chất kị nước nếu như mạch bên không phải là phân cực.[35] "Amino acid chuỗi nhánh" là các amino acid có mạch bên không vòng và hình thẳng gồm có leucine, isoleucine, và valine. Proline là amino acid proteinogenic duy nhất có mạch bên liên kết với nhóm amin α, và nó cũng là amino acid proteinogenic duy nhất có amin bậc 2 tại vị trí carbon α.[35] Theo phân loại hóa học, proline đáng ra phải là acid imin bởi vì nó không có nhóm amin bậc 1.[43] Tuy nhiên, hiện tại nó vẫn được gọi là amino acid trong danh pháp hóa sinh[44] và còn được gọi là "amino acid alpha alkyl hóa N".[45]

Tham khảo

1. ^ Đặng Thái Minh, "Dictionnaire vietnamien - français. Les mots vietnamiens d’origine française", Synergies Pays riverains du Mékong, n° spécial, năm 2011. ISSN: 2107-6758. Trang 49.
2. ^ “Amino”. Dictionary.com. 2015. Truy cập ngày 3 tháng 7 năm 2015.
3. ^ “amino acid”. Cambridge Dictionaries Online. Cambridge University Press. 2015. Truy cập ngày 3 tháng 7 năm 2015.
4. ^ “amino”. FreeDictionary.com. Farlex. 2015. Truy cập ngày 3 tháng 7 năm 2015.
5. ^ Wagner I, Musso H (tháng 11 năm 1983). “New Naturally Occurring Amino Acids”. Angewandte Chemie International Edition in English. 22 (11): 816–28. doi:10.1002/anie.198308161.
6. ^ Latham, Michael C. (1997). “Chapter 8. Body composition, the functions of food, metabolism and energy”. Human nutrition in the developing world. Food and Nutrition Series - No. 29. Rome: Food and Agriculture Organization of the United Nations.
7. ^ Proline là một trường hợp ngoại lệ đối với công thức này. Nó thiếu nhóm NH2 do cấu trúc vòng của mạch bên và được biết đến như là axit imin (imino acid); nó được xếp vào nhóm amino acid có cấu trúc đặc biệt.
8. ^ Clark, Jim (tháng 8 năm 2007). “an introduction to amino acids”. chemguide. Truy cập ngày 4 tháng 7 năm 2015.
9. ^ Jakubke, Hans-Dieter; Sewald, Norbert (2008). “Amino acids”. Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia. Germany: Wiley-VCH. tr. 20. ISBN 9783527621170 – qua Google Books.
10. ^ Pollegioni, Loredano; Servi, Stefano biên tập (2012). Unnatural Amino Acids: Methods and Protocols. Methods in Molecular Biology - Volume 794. Humana Press. tr. v. ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC 756512314.
11. ^ Hertweck C (2011). “Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid”. Angewandte Chemie International Edition. 50 (41): 9540–1. doi:10.1002/anie.201103769. PMID 21796749.
12. ^ “Chapter 1: Proteins are the Body's Worker Molecules”. The Structures of Life. National Institute of General Medical Sciences. ngày 27 tháng 10 năm 2011. Bản gốc lưu trữ ngày 7 tháng 6 năm 2014. Truy cập ngày 20 tháng 5 năm 2008.
13. ^ Michal, Gerhard; Schomburg, Dietmar biên tập (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (ấn bản 2). Wiley. tr. 5.
14. ^ Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding – Tjong, p.1 footnote
15. ^ Frontiers in Drug Design and Discovery ed. Atta-Ur-Rahman & others, p.299
16. ^ Elzanowski A, Ostell J (ngày 7 tháng 4 năm 2008). “The Genetic Codes”. National Center for Biotechnology Information (NCBI). Truy cập ngày 10 tháng 3 năm 2010.
17. ^ Xie J, Schultz PG (tháng 12 năm 2005). “Adding amino acids to the genetic repertoire”. Current Opinion in Chemical Biology. 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173.
18. ^ Wang Q, Parrish AR, Wang L (tháng 3 năm 2009). “Expanding the genetic code for biological studies”. Chem. Biol. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213.
19. ^ Simon M (2005). Emergent computation: emphasizing bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. tr. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.
20. ^ Petroff OA (tháng 12 năm 2002). “GABA and glutamate in the human brain”. Neuroscientist. 8 (6): 562–573. doi:10.1177/1073858402238515. PMID 12467378. Bản gốc lưu trữ ngày 24 tháng 9 năm 2019. Truy cập ngày 20 tháng 4 năm 2015.
21. ^ Ví dụ, ở động vật nhai lại như bò lấy một số amino acid thông qua vi sinh vật trong ngăn ruột tiêu hóa của chúng.
22. ^ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). “The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus”. Annales de Chimie. 57: 88–93.
23. ^ a b Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Advances in Protein Chemistry. New York: Academic Press. tr. 99, 103. ISBN 978-0-12-034226-6.
24. ^ Wollaston WH (1810). “On cystic oxide, a new species of urinary calculus”. Philosophical Transactions of the Royal Society. 100: 223–30. doi:10.1098/rstl.1810.0015.
25. ^ Baumann E (1884). “Über cystin und cystein”. Z Physiol Chem. 8 (4): 299–305. Lưu trữ bản gốc ngày 14 tháng 3 năm 2011. Truy cập ngày 28 tháng 3 năm 2011.
26. ^ Braconnot HM (1820). “Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique”. Annales de Chimie et de Physique. 2nd Series. 13: 113–25.
27. ^ Robert D. Simoni; Robert L. Hill; Martha Vaughan (ngày 13 tháng 9 năm 2002). “The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose”. Journal of Biological Chemistry. 277 (37): 56–58. PMID 12218068.
28. ^ McCoy, R. H.; Meyer, C. E.; Rose, W. C. (1935). “Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid”. Journal of Biological Chemistry. 112: 283–302. Đã bỏ qua tham số không rõ |last-author-amp= (gợi ý |name-list-style=) (trợ giúp)
29. ^ “etymonline.com entry for amino”. www.etymonline.com. Bản gốc lưu trữ ngày 20 tháng 10 năm 2012. Truy cập ngày 19 tháng 7 năm 2010.
30. ^ Joseph S. Fruton (1990). “Chapter 5- Emil Fischer and Franz Hofmeister”. Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences,. 191. American Philosophical Society. tr. 163–165. ISBN 0-87169-191-4.
31. ^ “Alpha amino acid”. The Merriam-Webster.com Medical Dictionary. Merriam-Webster Inc.
32. ^ MeSH Proline
33. ^ Matts, R. L. (2005). “Amino acids”. Biochemistry 5753: Principles of Biochemistry. Bản gốc lưu trữ ngày 18 tháng 1 năm 2008. Truy cập ngày 3 tháng 1 năm 2015.
34. ^ International Union of Pure and Applied Chemistry. "Imino acids". Toàn văn bản Giản Lược Thuật Ngữ Hoá Học.
35. ^ a b c Creighton, Thomas H. (1993). “Chapter 1”. Proteins: structures and molecular properties. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7030-5.
36. ^ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, Fields GB, Marí F (tháng 5 năm 2005). “Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline”. Journal of the American Chemical Society. 127 (17): 6207–6215. doi:10.1021/ja050088m. PMID 15853325.
37. ^ van Heijenoort J (tháng 3 năm 2001). “Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan”. Glycobiology. 11 (3): 25R–36R. doi:10.1093/glycob/11.3.25R. PMID 11320055.
38. ^ Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN (tháng 7 năm 2008). “D-Amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration”. The FEBS Journal. 275 (14): 3514–3526. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. PMID 18564180.
39. ^ Matthews BW (tháng 6 năm 2009). “Racemic crystallography—easy crystals and easy structures: What's not to like?”. Protein Science. 18 (6): 1135–1138. doi:10.1002/pro.125. PMC 2774423. PMID 19472321.
40. ^ Hatem, Salama Mohamed Ali (2006). “Gas chromatographic determination of Amino Acid Enantiomers in tobacco and bottled wines”. University of Giessen. Bản gốc lưu trữ ngày 22 tháng 1 năm 2009. Truy cập ngày 17 tháng 11 năm 2008.
41. ^ Mitchell, Bailey (2019). Cell and Molecular Biology. Scientific e-Resources. tr. 294-295. ISBN 9781839474460. |ngày truy cập= cần |url= (trợ giúp)
42. ^ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Bản gốc lưu trữ ngày 9 tháng 10 năm 2008. Truy cập ngày 17 tháng 11 năm 2008.
43. ^ Jodidi, S. L. (ngày 1 tháng 3 năm 1926). “The Formol Titration of Certain Amino Acids”. Journal of the American Chemical Society. 48 (3): 751–753. doi:10.1021/ja01414a033.
44. ^ Liebecq, Claude biên tập (1992). Biochemical Nomenclature and Related Documents (ấn bản 2). Portland Press. tr. 39–69. ISBN 978-1-85578-005-7.
45. ^ Smith, Anthony D. (1997). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology. Oxford: Oxford University Press. tr. 535. ISBN 978-0-19-854768-6. OCLC 37616711.

Liên kết ngoài

Wikimedia Commons có thêm hình ảnh và phương tiện truyền tải về Amino acid.

• Molecular Expressions: The Amino Acid Collection - Chứa các thông tin chi tiết và hình vi ảnh của mỗi amino acid.
• 22nd amino acid Lưu trữ 2005-12-15 tại Wayback Machine - Bản phát hành từ Ohio State tuyên bố việc tìm ra amino acid thứ 22.
• Amino acid properties Lưu trữ 2007-09-27 tại Wayback Machine - Tính chất của amino acid (công cụ nhằm mục đích tìm hiểu ý nghĩa của việc đột biến)
• Tổng hợp acid amin và dẫn xuất
• Right-handed acid amin were left behind Lưu trữ 2007-09-30 tại Wayback Machine

Lấy từ “https://vi.wikipedia.org/w/index.php?title=Amino_acid&oldid=69372110”